文档类型
文章
出版日期
11-7-2017
发表在
生物化学
文摘
流感的M2是一种膜相关蛋白c端起cholesterol-dependent作用的两性分子的螺旋病毒出芽。的M2与丙氨酸突变替换c端两亲的螺旋是缺乏病毒分离。的目标提供原子水平了解野生型蛋白的功能,我们使用多管齐下定点旋转标签电子顺磁共振光谱学(SDSL-EPR)方法描述的构象性质丙氨酸突变。我们spin-labeled网站在跨膜(TM)域和c端两亲的螺旋(啊)的野生型(WT)和突变平方米,和收集信息线形状,弛豫率、膜拓扑,和距离homotetramer在膜内,没有胆固醇。我们的结果识别标记不同的构象和动力学WT与丙氨酸突变。WT相比,突变体的主要人口啊更动态、浅在细胞膜,改变了第四纪的c端域。啊变得更动态的同时,突变的TM域的主要人口是固定的。胆固醇的存在改变了WT蛋白质的构象和动力学,丙氨酸突变时对胆固醇。这些发现提供了新的见解M2如何促进发芽。我们建议AH-membrane交互调节TM螺旋线的安排,有效地稳定构象状态,使M2促进病毒出芽。 Antagonizing the properties of the AH that enable interdomain coupling within M2 may therefore present a novel strategy for anti-influenza drug design.
建议引用
a . l . Herneisen i d . Sahu r . m . McCarrick j·b·Feix g . a . Lorigan和凯瑟琳·p·霍华德。(2017)。“Budding-Defective M2突变展览减少膜相互作用,不敏感,胆固醇,和摄动Interdomain耦合”。生物化学。44卷56,问题。5955 - 5963。DOI: 10.1021 / acs.biochem.7b00924
https://works.最佳线上娱乐swarthmore.edu/fac-chemistry/210
评论
这项工作提供了公共医学中心由美国化学学会。